别构效应广泛存在于蛋白质，特别是酶的调控过程中。 经典别构效应是指远离活性中心的变构位点结合效应因子后能够通过改变蛋白质的构象来调控蛋白质功能（酶活性）的现象，后来泛指活性中心远端通过构象变化影响（调控）活性中心的现象。而作为遗传信息的载体，DNA 上有很多特异的蛋白结合位点，在结合了蛋白分子前后DNA 本身同样会产生构象变化，那么，DNA 是否也像蛋白质那样具有别构效应，即结合在同一条DNA 双螺旋链上的两个蛋白分子是否在没有直接接触的情况下可以通过DNA 双螺旋的构象变化而影响各自的DNA 结合能力？合理的预期是DNA 也应该具有别构效应，并且有学者早就发表文章讨论这种来源于DNA 本身的别构效应，然而通过常规方法人们一直没有观测到过这种效应。
谢晓亮、孙育杰及苏晓东课题组通过单分子实验研究，揭示了上述预期的别构效应确实存在于双链DNA 中。研究人员在一段DNA 双螺旋上设计了两种蛋白分子的结合位点，并且调节其间DNA 的长度。通过单分子全内反射荧光显微镜可以观察荧光标记的单个蛋白分子从其DNA 结合位点上掉下来的速率，从而测定该蛋白分子对于此位点的相对结合能力。实验表明两个不同的DNA 结合蛋白可以影响各自对DNA 的结合能力，而且其变化随两个蛋白之间DNA 链的长度同时增强或变弱，呈现出一种周期性， 这个周期大约是10 个碱基对，正好是DNA 双螺旋的一个周期，并且这种效应的大小会随着两个蛋白之间的距离增加而衰减，半衰期为16 个碱基。
联合高毅勤、葛颢课题组通过理论模型及分子动力学模拟计算，研究人员进一步确认了这种效应不是其它因素（如蛋白－蛋白相互作用、静电相互作用等）造成的，而是由蛋白质结合到DNA 上导致的DNA 双螺旋的构象变化即DNA 的别构效应引起的。 DNA 别构效应通常比较小，约2 - 3 倍，加上实验系统的复杂性，这种效应在传统的系综实验中一直无法被精确地测得。
DNA 的别构效应是DNA 的一个基本性质，不依赖于蛋白质的性质及种类。由于很多DNA 结合蛋白，如转录因子和RNA 聚合酶等在DNA 上经常结合较近，会利用协同效应行使功能，所以应该在理解基因调控的时候考虑这一效应。该项研究工作还证明了DNA 别构效应的确可以在活细胞内影响基因表达，所以这种效应在生理上是重要的。《科学》杂志在同期述评中也指出， 这种通过双螺旋DNA 导致的别构效应对于理解基因调控具有深远意义。
